授课章节 授课对象 授课地点 第七章 氨基酸代谢 普教2007级 临床、口腔本科 学时 6 时 间 2008年 11.3—11.12 5-315、5-506、2-301 教 材 见首页 1、掌握：蛋白质的营养作用；氨基酸的脱氨基作用；-教学 目的 要求 酮酸的代谢；氨的代谢；一碳单位的代谢；甲硫氨酸与转甲基作用；芳香族氨基酸代谢的重要产物。 2、熟悉：蛋白质的消化、吸收与。 3、了解：体内蛋白质的转换更新；个别氨基酸的代谢过程。 教学重点： 蛋白质的营养作用；氨基酸的脱氨基作用；-酮酸的教学 重点 代谢；氨的代谢；一碳单位的代谢；甲硫氨酸与转甲基作用；芳香族氨基酸代谢的重要产物。 教学难点： 氨基酸如何转变成糖及脂类；氨基酸如何彻底氧化。 难点 教学 方法 教具 大课系统讲授 多媒体辅以板书
第一节 蛋白质的营养作用 一、 体内蛋白质具有多方面的重要功能 二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述 三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值 第二节 蛋白质的消化、吸收与 一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收 二、蛋白质在肠道发生作用 第三节 氨基酸的一般代谢 一、体内蛋白质分解生成氨基酸 二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库 授课 提纲 三、联合脱氨基作用是体内主要的脱氨基途径 四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解 第四节 氨的代谢 一、体内有毒性的氨有三个重要来源 二、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运 三、氨在肝合成尿素是氨的主要去路 第五节 个别氨基酸的代谢 一、氨基酸的脱羧基作用产生特殊的胺类化合物 二、某些氨基酸在分解代谢中产生一碳单位 三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的 四、芳香族氨基酸代谢可产生神经递质 五、支链氨基酸的分解有相似的代谢过
教 学 主 要 内 容 一、蛋白质的营养作用 1、体内蛋白质具有多方面的重要功能 1）蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补 2）蛋白质参与体内多种重要的生理活动 催化（酶）、免疫（抗原及抗体）、运动（肌肉）、物质转运（载体）、凝血（凝血系统）等。 3）蛋白质可作为能源物质氧化供能 2、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述 氮平衡（摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系） 氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人） 氮正平衡：摄入氮 > 排出氮（儿童、孕妇等） 氮负平衡：摄入氮 < 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者） 氮平衡的意义：可以反映体内蛋白质代谢的慨况。 生理需要量（成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g） 3．营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值 必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp 蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。 蛋白质的互补作用（指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值） 二、蛋白质的消化、吸收与 1、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收 蛋白质消化的生理意义 1）由大分子转变为小分子，便于吸收。 2）消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应 胃中的消化 备 注 15Mins 20 mins
教 学 主 要 内 容 胃蛋白(pepsinogen) 胃酸、胃蛋白备 注 胃蛋白 (pepsin) 酶 + 多肽 小肠中的消化（小肠是蛋白质消化的主要部位） 胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。 内肽酶(endopeptidase)：水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶 外肽酶(exopeptidase)：自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶 氨基酸的吸收 吸收部位：主要在小肠 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程 氨基酸吸收的载体 载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞 载体类型：中性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、酸性氨基酸载体、亚氨基酸与甘氨酸载体 γ-谷氨酰基循环 γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)过程 谷胱甘肽对氨基酸的转运 谷胱甘肽再合成 肽的吸收 利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系 此种转运也是耗能的主动吸收过程 吸收作用在小肠近端较强 3、蛋白质在肠道发生作用 概念：肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起 10 mins
教 学 主 要 内 容 的作用 作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质 胺类的生成 假神经递质：某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质 氨的生成和其它有害物质的生成与临床。 三、氨基酸的一般代谢 1、体内蛋白质的转换更新 蛋白质的降解有两条途径 ① 溶酶体内降解过程 不依赖ATP 利用组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白 ② 依赖泛素(ubiquitin)的降解过程 依赖ATP 降解异常蛋白和短寿命蛋白 体内蛋白质降解参与多种生理、病理调节作用，如基因表达、细胞增殖、炎症反应、诱发癌瘤（促进抑癌蛋白P53降解） 氨基酸代谢库(metabolic pool)：食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。 2、氨基酸的代谢概况 3、氨基酸的脱氨基作用：指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。 脱氨基方式：氧化脱氨基、转氨基作用、联合脱氨基、非氧化脱氨基 转氨基作用：在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相备 注 10 mins 5 mins 25 mins
教 学 主 要 内 容 应的氨基酸的过程。 转氨基作用的生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径 L-谷氨酸氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 定义：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程 类型：① 转氨基偶联氧化脱氨基作用 此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。 主要在肝、肾组织进行 ② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 此种方式主要在肌肉组织进行 4、α-酮酸的代谢： 1）经氨基化生成非必须氨基酸 2）转变成糖及脂类 3）氧化供能。 四、氨的代谢 1、氨是机体正常代谢产物，具有毒性。体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。正常人血氨浓度一般不超过 0.6μmol/L。 体内氨的来源 ① 氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源, 胺类等其它含氮化合物的分解也可以产生氨 ② 肠道吸收的氨，包括氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨 ③ 肾小管上皮细胞重吸收的氨 氨的转运方式： 1）丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle) 生理意义① 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 备 注 10mins 10mins 15 mins
教 学 主 要 内 容 ② 肝为肌肉提供葡萄糖。 2）谷氨酰胺的运氨作用 反应过程 备 注 ATP 谷氨酰胺合成氨ADP+Pi 谷氨酸 + 生理意 义 谷酰胺谷氨酰 5 mins 25 mins 谷氨酰胺是氨的解毒产物也是氨的储存及运输形式。 在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为 氨和谷氨酸，从而进行解毒。 氨的去路 ① 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 ② 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物 ③ 合成谷氨酰胺 ④ 直接排出体外 2、尿素生成 部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中 基本过程 尿素生成的过程由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出，称为鸟氨酸循环(orinithine cycle)，又称尿素循环(urea cycle)或Krebs- Henseleit循环 1）氨基甲酰磷酸的合成 2）瓜氨酸的合成 3）精氨酸的合成 4）精氨酸水解生成尿素 前两步在线粒体中进行，再移入胞液中进行。
教 学 主 要 内 容 调节 1）食物蛋白质的影响 2）CPS-Ⅰ的调节：AGA、精氨酸为其启动剂 3）尿素生成酶系的调节： 3、高血氨症和氨中毒(肝昏迷氨中毒学说) 五、个别氨基酸的代谢 1、氨基酸的脱羧基作用 2、一碳单位 概念：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(one carbon unit) 种类：甲基 、甲烯基 、甲炔基 、甲酰基、亚胺甲基 运载体：四氢叶酸（FH4） 生理功用：1）作为合成嘌呤和嘧啶的原料 2）把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来 3、含硫氨基酸的代谢 甲硫氨酸的代谢 甲硫氨酸与转甲基作用（SAM为体内甲基的直接供体） 甲硫氨酸循环 肌酸的合成 肌酸(creatine)和磷酸肌酸(creatine phosphate)是能量储存、利用的重要化合物。 肝是合成肌酸的主要器官。 肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成。 肌酸在肌酸激酶的作用下，转变为磷酸肌酸。 肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物为肌酸酐(creatinine)。 半胱氨酸与胱氨酸的代谢（两者互变、硫酸根的代谢） PAPS为活性硫酸，是体内硫酸基的供体 1、 芳香族氨基酸的代谢（苯丙氨酸与酪氨酸的代谢、色氨酸的代谢） 备 注 10 mins 10 mins 15 mins 20 mins 25 mins 10 mins
教 学 主 要 内 容 2、 支链氨基酸的代谢 备 注
